Защитная

Сократительная

Резервная

Транспортная

Рецепторная

Гормональная

Ферментативная

Структурная

Функции белков

БЕЛКИ.

Определœение Ф.Энгельса "Жизнь есть способ существования белковых тел" до сих пор, по прошествии почти полутора веков, не потеряло своей правильности и актуальности.

В корне структуры любого организма и всœех протекающих в нем жизненных реакций лежат белки. Любые нарушения в этих белках приводят к изменению самочувствия и нашего здоровья. Необходимость изучения строения, свойств и видов белков кроется в многообразии их функций.

Белки формируют вещество соединительной ткани – коллаген , эластин , кератин , протеогликаны . Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелœета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелœета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности), К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы .

Все ферменты являются белками. Но вместе с тем, имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, ᴛ.ᴇ. рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью.

Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Часть из них являются белками, к примеру, инсулин и глюкагон .

Эта функция состоит в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

Только белки осуществляют перенос веществ в крови , к примеру, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт желœеза) или через мембраны - Na + ,К + -АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са 2+ -АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

В качестве примера депо белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина . У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени .

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин , актин , миозин ).

Защитной функцией при инфекциях обладают иммуноглобулины крови, при повреждении тканей - белки свертывающей системы крови. Механическую защиту и поддержку клеток осуществляют протеогликаны.

Белок - ϶ᴛᴏ последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями.

Легко представить, что количество аминокислот должна быть различно: от минимум двух до любых разумных величин. Биохимики условились считать, что если количество аминокислот не превышает 10, то такое соединœение принято называть пептид ; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид , в случае если более 40 аминокислот – белок .

Линœейная молекула белка, образующаяся при соединœении аминокислот в цепь, является первичной структурой . Образно ее можно сравнить с обычной нитью на которую навешено до нескольких сотен бусинок двадцати различных цветов (по числу аминокислот).

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет дальнейшее поведение молекулы: ее способность изгибаться, сворачиваться, формировать те или иные связи внутри себя. Формы молекулы, создаваемые при свертывании, последовательно могут принимать вторичный, третичный и четвертичный уровень организации.

Схематичное представление последовательности укладки белков в четвертичную структуру

На уровне вторичной структуры белковые "бусы" способны укладываться в виде спирали (подобно дверной пружинœе) и в виде складчатого слоя , когда "бусы" уложены змейкой и удаленные части бус оказываются рядом.

Укладка белка во вторичную структуру плавно переходит к формированию третичной структуры . Это отдельные глобулы, в которых белок уложен компактно, в виде трехмерного клубка.

Некоторые белковые глобулы существуют и выполняют свою функцию не поодиночке, а группами по две, три и более штук. Такие группы образуют четвертичную структуру белка.

Объединœение аминокислот через пептидные связи создает линœейную полипептидную цепь, которая принято называть первичной структурой белка .

Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала) (пептидные связи выделœены желтым цветом, аминокислоты - красной рамкой)

Первичная структура белков, ᴛ.ᴇ. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

В случае если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. Такое явление принято называть полиморфизм белков.

К примеру, при серповидноклеточной анемии в шестом положении β-цепи гемоглобина происходит замена глутаминовой кислоты на валин . Это приводит к синтезу гемоглобина S (HbS ) – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует кристаллы. В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении через капилляры разрушаются. Это в итоге приводит к снижению оксигенации тканей и их некрозу.

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формирование вторичной , третичной и четвертичной структур.

Вторичная структура белка - ϶ᴛᴏ способ укладки полипептидной цепи в более компактную структуру, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей. Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять конформацию с наибольшим количеством связей между пептидными группами. Тип вторичной структуры зависит от устойчивости пептидной связи, подвижности связи между центральным атомом углерода и углеродом пептидной группы, размером аминокислотного радикала.

Все указанное вкупе с аминокислотной последовательностью впоследствии приведет к строго определœенной конфигурации белка.

Можно выделить два возможных варианта вторичной структуры: α-спираль (α-структура) и β-складчатый слой (β-структура). В одном белке, как правило, присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.

Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.

Структура белковой молекулы.

Органические вещества. Белки

Органические вещества.

О рганические соединения составляют в среднем 20–30% массы клетки живого организма. К ним относятся биологические полимеры – белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды, а также жиры и ряд низкомолекулярных органических веществ – аминокислоты, простые сахара, нуклеотиды и т.д. Полимеры – сложные разветвленные или линейные молекулы, при гидролизе распадающиеся до мономеров . Если полимер состоит из одного вида мономеров, то такой полимер называют гомополимером , если в состав полимерной молекулы входят различные мономеры – то это гетерополимер . Если группа различных мономеров в полимерной молекуле повторяется (А,Б,В,А,Б,В,А,Б,В) – это регулярный гетерополимер , если нет повторения определенной группы мономеров – гетерополимер нерегулярный .

Белки.

Из органических веществ клетки по количеству и значению на первом месте стоят белки. Белки , или протеины (от греч. протос – первый, главный) – высокомолекулярные гетерополимеры, органические вещества и распадающиеся при гидролизе до аминокислот . Значение белков настолько велико, что информация о белках включена в два наиболее популярных определения Жизни: «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка» (Ф.Энгельс). «Живые тела, существующие на Земле, представляют собой открытые, саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы, построенными из биополимеров – белков и нуклеиновых кислот» (М.В.Волькенштейн).

В состав простых белков (состоящих только из аминокислот) входят углерод, водород, азот, кислород и сера . Часть белков (сложные белки) образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь – это сложные белки, содержащие помимо аминокислот еще и небелковую - простетическую группу . Она может быть представлена ионами металлов (металлопротеины - гемоглобин), углеводами (гликопротеины ), липидами (липопротеины ), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины ).

Белки обладают огромной молекулярной массой : Один из белков – глобулин молока – имеет молекулярную массу 42000. Его формула С 1864 Н 3012 О 576 N 468 S 21 . Существуют белки, молекулярная масса которых в 10 и даже в 100 раз больше. Для сравнения: молекулярная масса спирта – 46, уксусной кислоты – 60, бензола – 78.

Белки представляют собой нерегулярные гетерополимеры , мономерами которых являются α-аминокислоты . В клетках и тканях обнаружено свыше 170 различных аминокислот, но в состав белков входит лишь 20 α-аминокислот . В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме, различают: заменимые аминокислоты – десять аминокислот, синтезируемых в организме и незаменимые аминокислоты – аминокислоты, которые в организме не синтезируются. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают полноценными , если содержат весь набор незаменимых аминокислот и неполноценными , если какие-то незаменимые аминокислоты в их составе отсутствуют.

Общая формула аминокислот приведена на рисунке. Все α -аминокислоты при α -атоме углерода содержат атом водорода, карбоксильную группу (-СООН) и аминогруппу (-NH 2). Остальная часть молекулы представлена радикалом.

Аминогруппа легко присоединяет ион водорода, т.е. проявляет основные свойства. Карбоксильная группа легко отдает ион водорода – проявляет свойства кислоты. Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах. Это зависит от рН раствора и от того, какая аминокислота: нейтральная, кислая или основная.

Рис. 256. Образование дипептида.

В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу, основные аминокислоты, имеющие в радикале еще одну аминогруппу и кислые аминокислоты, имеющие в радикале еще одну карбоксильную группу.

Пептиды – органические вещества, состоящие из небольшого количества остатков аминокислот, соединенных пептидной связью. Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот (рис.).

При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой, между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую называют пептидной . В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов . Если полипептид состоит из большого количества остатков аминокислот, то его уже называют белком. На одном конце молекулы находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом – свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Структура белковой молекулы.

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию . Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка – последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами – пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот – 20 10 . Белки же, выделенные из живых организмов, образованы сотнями, а иногда и тысячами аминокислотных остатков.

В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в b-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию – транспорт кислорода (в таких случаях у человека развивается заболевание – серповидноклеточная анемия).

Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.Сэнгером с 1944 по 1954 год. Было выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых около друг друга дисульфидными мостиками. За свой кропотливый труд Ф.Сэнгер был удостоен Нобелевской премии.

Вторичная структура – упорядоченное свертывание полипептидной цепи в α-спираль (имеет вид растянутой пружины) и β-структра (складчатый слой) . В α- спирали NH-группа данного остатка аминокислоты взаимодействует с СО-группой четвертого от нее остатка. Практически все «СО-» и «NН-группы» принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Cкладчатый слой (синоним β-структра) формируется в том случае, если сегменты полипептидных цепей располагаются параллельно или антипараллельно друг другу в один слой. При этом образуется фигура, напоминающая лист, сложенный гармошкой.

Третичная структура - укладка полипептидных цепей в глобулы , возникающей в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы.

У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны. По форме молекулы различают белки глобулярные и фибриллярные. Если фибриллярные белки выполняют в основном опорные функции, то глобулярные белки растворимы и выполняют множество функций в цитоплазме клеток или во внутренней среде организма.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле исключительно при помощи нековалентных связей, в первую очередь водородных и гидрофобных.

Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя a-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя b-субъединицами (146 аминокислотных остатков).С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Многие белки с четвертичной структурой занимают промежуточное положение между молекулами и клеточными органеллами – например микротрубочки цитоскелета состоят из белка тубулина , состоящего из двух субъединиц. Трубочка удлиняется в результате присоединения димеров к торцу.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции

Свойства белков.

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот, чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков, один из самых мощных буферов - гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне.

Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые , выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген).

Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные , устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые .

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка без разрушения первичной структуры, называют денатурацией .

Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.

Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой , в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой . Разрушение первичной структуры белка называется деградацией .

Функции белков.

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом. Функции их разнообразны.

Функция	Примеры и пояснения
1. Строительная	Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
2. Транспортная	Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
3. Регуляторная	Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
4. Защитная	В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений
5. Двигательная	Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных
6. Сигнальная	В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
7. Запасающая	В организме животных белки как правило не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в организме, образуя комплекс с белком ферритином.
8. Энергетическая	При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
9. Каталитическая	Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками - ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобисфосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе.

Ферменты илиэнзимы – особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом .

Ферменты – глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы - кофактор . У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр – небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), именно в котором происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры – участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты ).

Для реакций ферментативного катализа

характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция.

Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э.Фишера (1890) и Д.Кошланда (1959). Э.Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с "ключом", фермент – с «замком».

Д.Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Большинство неорганических катализаторов ускоряют химические реакции при очень высоких температурах, имеют максимальную эффективность в сильнокислой или сильнощелочной среде, при высоких давлениях, а большинство ферментов активны при температурах 35-45˚С, физиологических значениях кислотности раствора и при нормальном атмосферном давлении; скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Например, пероксид водорода без катализаторов разлагается медленно: 2Н 2 О 2 → 2Н 2 О + О 2 . В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза (М=252000) за 1 сек. расщепляет 100 тыс. молекул Н 2 О 2 (М=34). Известно более 2000 различных ферментов, представленных белками с высокой молекулярной массой.

Скорость ферментативных реакций зависит от 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) коцентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Рис. . Зависимость скорости реакции от концентрации фермента, субстрата, рН, температуры

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 о до 40 о С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10°С. При температуре выше 40°С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества молекул субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока не произойдет насыщение активных центров фермента – если активный центр каталазы расщепляет в секунду 100 000 молекул субстрата, то при количестве молекул субстрата более 100 000 на активный центр скорость реакции не возрастет.

Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин – 2,0, амилаза слюны – 6,8, липаза поджелудочной железы – 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами , если тормозят – ингибиторами .

Классификация ферментов . По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов: 1) оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому – дегидрогеназа), 2) трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому – трансаминаза), 3) гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта – амилаза, липаза), 4) лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи «С-С», «С-N», «С-О», «С-S» – декарбоксилаза), 5) изомеразы (внутримолекулярная перестройка – изомераза), 6) лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей «С-С», «С-N», «С-О», «С-S» – синтетаза

Структура белковых молекул. Связь свойств, функций и активности белков с их структурной организацией (специфичность, видовая принадлежность, эффект узнавания, динамичность, эффект кооперативного взаимодействия).

Белки - это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из остатков аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки иначе называют протеинами;

Простые белки построены из аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на аминокислоты. Сложные белки - это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождаются небелковая часть или продукты ее распада. Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др.

Классификация сложных белков основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают: фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).

3. Структура белка.

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка . Первичная структура белка, помимо большого числа пептидных связей, обычно содержит также небольшое число дисульфидных (-S-S-) связей. Пространственная конфигурация полипептидной цепи, точнее тип полипептидной спирали, определяет вторичную структуру белка , она представлена в основном α-спиралью, которая фиксирована водородными связями. третичная структура -полипептидная цепь, свернутая целиком или частично в спираль, расположена или упакована в пространстве (в глобуле). Известная стабильность третичной структуры белка обеспечивается за счет водородных связей, межмолекулярных ван-дер-ваальсовых сил, электростатического взаимодействия заряженных групп и т д.

Четвертичная структура белка - структура, состоящая из оп­ределенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фик­сированное положение относительно друг друга.

Классический пример белка, имеющего четвертичную структуру, являеться гемоглобин.

Физические свойства белков: высокая вязкость растворов,

незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению Уф-лучей при 280 нм, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2-и СООН-групп и характеризуются соответственно всеми св-вами кислот и оснований. Обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Их растворы обладают очень низким осмотическим давлением, высокой вязкостью и незначительной способностью к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связано явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методом нефелометрии.

Белки способны адсорбировать на своей поверхности низкомолекулярные органические соединения и неорганические ионы. Это свойство предопределяет транспортные функции отдельных белков.

Химические свойства белков разнообразны, поскольку боковые радикалы аминокислотных остатков содер­жат различные функциональные группы (-NH2, -СООН, -ОН, -SН и др.). Характерной для белков реакцией является гидролиз пептидных связей. Благодаря наличию и амино-, и карбоксильных групп белки обладают амфотерными свойст­вами.

Денатурация белка - разрушение связей, стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое потерей нативных св-в.

Различают физические (температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучения) и химические (тяжелые металлы, кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды) факторы, вызывающие денатурацию.

Обратным процессом является ренатурация , то есть восстановление физико-химических и биологических свойств белка. Ренатурация невозможна если затронута первичная структура.

Большинство белков денатурируют при нагревании их раствором выше 50-60 о С. Внешние проявления денатурации сводятся к потере растворимости, особенно в изоэлектрической точке, повышению вязкости белковых растворов, увеличению коли­чества свободных функциональных SH-rpyпп и изменению характера рассеивания рентгеновских лучей, развертываются глобулы нативных белковых молекул и образуются случайные и беспорядочные структуры.

Сократительная функция. актин и миозин – специфические белки мышечной ткани. Структурная функция. фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже,эластин в сосудистой стенке и др.

Гормональная функция. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

Питательная (резервная) функция. резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию.

Биологические функции белков. Многообразие белков по структурной организации и биологической функции. Полиморфизм. Различия белкового состава органов и тканей. Изменения состава в онтогенезе и при заболеваниях.

-По степени сложности строения белки делят на простые и слож­ные. Простые или однокомпонентные белки состоят только из белковой части и при гидролизе дают аминокислоты. К сложным или двухкомпонентным относят белки, в состав которых входит протеин и добавочная группа небелковой природы, называемая простетической. ( могут высту­пать липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты); соответственно сложные белки называют липопротеинами, гликопротеинами, нук-леопротеинами.

- По форме белковой молекулы белки разделяют на две группы: фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные). Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением их длины к диаметру (несколько десятков единиц). Их молекулы ни­тевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. (являются главными компонентами наруж­ного слоя кожи, образуя защитные покровы тела человека). Они также участвуют в образовании соединительной ткани, включая хрящи и сухожилия.

Подавляющее количество природных белков относится к глобу­лярным. Для глобулярных белков характерно небольшое отношение длины к диаметру молекулы (несколько единиц). Имея более слож­ную конформацию, глобулярные белки выполняют и более раз­нообразные.

-По отношению к условно выбранным растворителям выделяют альбумины и глобулины . Альбумины очень хорошо растворяются в воде и в концентрированных солевых растворах.Глобулины не растворяются в воде и в растворах солей умерен­ной концентрации..

--Функциональная классификация белков наиболее удовлетвори­тельная, поскольку в ее основу положен не случайный признак а выполняемая функция. Кроме того, можно выделить сходство структур, свойств и функциональной активности входящих в ка­кой-либо класс конкретных белков.

Каталитически активные белки называют ферментами. Они осуществляют катализ практически всех химических превраще­ний в клетке. Подробно эта группа белков будет рассмотрена в главе 4.

Гормоны регулируют обмен веществ внутри клеток и интег­рируют обмен в различных клетках организма в целом.

Рецепторы избирательно связывают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности клеточных мембран.

Транспортные белки осуществляют связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки.

Структурные белки . Прежде всего к этой группе относят белки, участвующие в построении различных биологических мембран.

Белки - ингибиторы ферментов составляют многочислен­ную группу эндогенных ингибиторов. Они осуществляют регуля­цию активности ферментов.

Сократительные белки обеспечивают механический процесс сокращения с использованием химической энергии.

Токсичные белки - некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (змеями, пчелами, микроорганизмами), являющиеся ядовитыми для других живых организмов.

Защитные белки. антите­ла - вещества белковой природы, вырабатываемые животным организмом в ответ на введение антигена. Антитела, взаимодейст­вуя с антигенами, дезактивируют их и тем самым защищают ор­ганизм от воздействия чужеродных соединений, вирусов, бакте­рий и т. д.

Белковый состав зависит от физиологич. Активности, состава пищи и режима питания, биоритмов. В процессе развития состав меняется значительно (от зиготы до формирования дифференцированных органов со специализированными ф-ми). Например, эритроциты содержат гемоглобин, обеспечивающий транспорт кислорода кровью, мыш-е кл-ки содержат сократительные белки актин и миозин, в сетчатке-белок родопсин и т д. При болезнях белковый состав меняется-протеинопатии. Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарат. Какой-либо белок не синтезируется вовсе или синтезируется, но его первичная структура изменена (серповидно-клеточная анемия). Любая болезнь сопровождается изменением белкового состава т.е. развивается приобретённая протеинопатия. При этом первичная структура белков не нарушается, а происходит количественное изменение белков, особенно в тех органах и тканях, в которых развивается патологический процесс. Например, при панкреатитах снижается выработка ферментов, необходимых для переваривания пищевых веществ в ЖКТ.

Факторы повреждения структуры и функции белков, роль повреждений в патогенезе заболеваний. Протеинопатии

Белковый состав организма здорового взрослого человека относительно постоянен, хотя возможны изменения количества отдельных белков в органах и тканях. При различных заболеваниях происходит изменение белкового состава тканей. Эти изменения называются протеинопатиями. Различают наследственные и приобретённые протеинопатии. Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарате данного индивидуума. Какой-либо белок не синтезируется вовсе или синтезируется, но его первичная структура изменена. Любая болезнь сопровождается изменением белкового состава организма, т.е. развивается приобретённая протеинопатия. При этом первичная структура белков не нарушается, а обычно происходит количественное изменение белков, особенно в тех органах и тканях, в которых развивается патологический процесс. Например, при панкреатитах снижается выработка ферментов, необходимых для переваривания пищевых веществ в ЖКТ.

В некоторых случаях приобретённые протеинопатии развиваются в результате изменения условий, в которых функционируют белки. Так, при изменении рН среды в щелочную сторону (алкалозы различной природы) изменяется кон-формация гемоглобина, увеличивается его сродство к О 2 и снижается доставка О 2 тканям (гипоксия тканей).

Иногда в результате болезни повышается уровень метаболитов в клетках и сыворотке крови, что приводит к модификации некоторых белков и нарушению их функции

Кроме того, из клеток повреждённого органа в кровь могут выходить белки, которые в норме определяются там лишь в следовых количествах. При различных заболеваниях часто используют биохимические исследования белкового состава крови для уточнения клинического диагноза.

4. Первичная структура белков. Зависимость свойств и функций белков от их первичной структуры. Изменения первичной структуры, протеинопатии.

По жизнь на нашей планете зародилась из коацерватной капельки. Она же представляла собой молекулу белка. То есть следует вывод, что именно эти химические соединения - основа всего живого, что существует сегодня. Но что же собой представляют белковые структуры? Какую роль сегодня они играют в организме и жизни людей? Какие виды белков существуют? Попробуем разобраться.

Белки: общее понятие

С точки зрения молекула рассматриваемого вещества представляет собой последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Каждая аминокислота имеет две функциональные группы:

• карбоксильную -СООН;
• амино-группу -NH 2 .

Именно между ними и происходит формирование связи в разных молекулах. Таким образом, пептидная связь имеет вид -СО-NH. Молекула белка может содержать сотни и тысячи таких группировок, это будет зависеть от конкретного вещества. Виды белков очень разнообразны. Среди них есть и те, которые содержат незаменимые для организма аминокислоты, а значит должны поступать в организм с пищевыми продуктами. Существуют такие разновидности, которые выполняют важные функции в мембране клетки и ее цитоплазме. Также выделяют катализаторы биологической природы - ферменты, которые тоже являются белковыми молекулами. Они широко используются и в быту человека, а не только участвуют в биохимических процессах живых существ.

Молекулярная масса рассматриваемых соединений может колебаться от нескольких десятков до миллионов. Ведь количество мономерных звеньев в большой полипептидной цепи неограниченно и зависит от типа конкретного вещества. Белок в чистом виде, в его нативной конформации, можно увидеть при рассмотрении куриного яйца в Светло-желтая, прозрачная густая коллоидная масса, внутри которой располагается желток - это и есть искомое вещество. То же самое сказать об обезжиренном твороге, Данный продукт также является практически чистым белком в его натуральном виде.

Однако не все рассматриваемые соединения имеют одинаковое пространственное строение. Всего выделяют четыре организации молекулы. Виды определяют его свойства и говорят о сложности строения. Также известно, что более пространственно запутанные молекулы подвергаются тщательной переработке в организме человека и животных.

Виды структур белка

Всего их выделяют четыре. Рассмотрим, что собой представляет каждая из них.

1. Первичная. Представляет собой обычную линейную последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. Никаких пространственных закручиваний, спирализации нет. Количество входящих в полипептид звеньев может доходить до нескольких тысяч. Виды белков с подобной структурой - глицилаланин, инсулин, гистоны, эластин и другие.
2. Вторичная. Представляет собой две полипептидные цепи, которые скручиваются в виде спирали и ориентируются по направлению друг к другу образованными витками. При этом между ними возникают водородные связи, удерживающие их вместе. Так формируется единая белковая молекула. Виды белков такого типа следующие: лизоцим, пепсин и другие.
3. Третичная конформация. Представляет собой плотно упакованную и компактно собранную в клубок вторичную структуру. Здесь появляются другие типы взаимодействия, помимо водородных связей - это и ван-дер-ваальсово взаимодействие и силы электростатического притяжения, гидрофильно-гидрофобный контакт. Примеры структур - альбумин, фиброин, белок шелка и прочие.
4. Четвертичная. Самая сложная структура, представляющая собой несколько полипептидных цепей, скрученных в спираль, свернутых в клубок и объединенных все вместе в глобулу. Такие примеры, как инсулин, ферритин, гемоглобин, коллаген, иллюстрируют собой как раз такую конформацию белков.

Если рассматривать все приведенные структуры молекул детально с химической точки зрения, то анализ займет много времени. Ведь на самом деле чем выше конфигурация, тем сложнее и запутаннее ее строение, тем больше типов взаимодействий наблюдается в молекуле.

Денатурация белковых молекул

Одним из самых важных химических свойств полипептидов является их способность разрушаться под влиянием определенных условий или химических агентов. Так, например, широко распространены разные виды денатурации белков. Что это за процесс? Он заключается в разрушении нативной структуры белка. То есть если изначально молекула имела третичную структуру, то после действия специальными агентами она разрушится. Однако при этом последовательность аминокислотных остатков остается в молекуле неизменной. Денатурированные белки быстро теряют свои физические и химические свойства.

Какие реагенты способны привести к процессу разрушения конформации? Таких несколько.

1. Температура. При нагревании происходит постепенное разрушение четвертичной, третичной, вторичной структуры молекулы. Зрительно это можно наблюдать, например, при жарке обычного куриного яйца. Образующийся "белок" - это первичная структура полипептида альбумина, который был в сыром продукте.
2. Радиация.
3. Действие сильными химическими агентами: кислотами, щелочами, солями тяжелых металлов, растворителями (например, спиртами, эфирами, бензолом и прочими).

Данный процесс иногда еще называют плавлением молекулы. Виды денатурации белков зависят от агента, при действии которого она наступила. При этом в некоторых случаях имеет место процесс, обратный рассмотренному. Это ренатурация. Не все белки способны восстанавливать обратно свою структуру, однако значительная их часть может это делать. Так, химики из Австралии и Америки осуществили ренатурацию вареного куриного яйца при помощи некоторых реагентов и способа центрифугирования.

Этот процесс имеет значение для живых организмов при синтезе полипептидных цепочек рибосомами и рРНК в клетках.

Гидролиз белковой молекулы

Наравне с денатурацией, для белков характерно еще одно химическое свойство - гидролиз. Это также разрушение нативной конформации, но не до первичной структуры, а полностью до отдельных аминокислот. Важная часть пищеварения - гидролиз белка. Виды гидролиза полипептидов следующие.

1. Химический. Основан на действии кислот или щелочей.
2. Биологический или ферментативный.

Однако суть процесса остается неизменной и не зависит от того, какие виды гидролиза белков имеют место быть. В результате образуются аминокислоты, которые транспортируются по всем клеткам, органам и тканям. Дальнейшее их преобразование заключается в участии синтеза новых полипептидов, уже тех, что необходимы конкретному организму.

В промышленности процесс гидролиза белковых молекул используют как раз для получения нужных аминокислот.

Функции белков в организме

Различные виды белков, углеводов, жиров являются жизненно необходимыми компонентами для нормальной жизнедеятельности любой клетки. А значит и всего организма в целом. Поэтому во многом их роль объясняется высокой степенью значимости и повсеместной распространенности внутри живых существ. Можно выделить несколько основных функций полипептидных молекул.

1. Каталитическая. Ее осуществляют ферменты, которые имеют белковую природу строения. О них скажем позже.
2. Структурная. Виды белков и их функции в организме прежде всего влияют на структуру самой клетки, ее форму. Кроме того, полипептиды, выполняющие эту роль, образуют волосы, ногти, раковины моллюсков, перья птиц. Они же являются определенной арматурой в теле клетки. Хрящи состоят также из этих видов белков. Примеры: тубулин, кератин, актин и другие.
3. Регуляторная. Данная функция проявляется в участии полипептидов в таких процессах, как: транскрипция, трансляция, клеточный цикл, сплайсинг, считывание мРНК и прочих. Во всех них они играют важную роль регулировщика.
4. Сигнальная. Данную функцию выполняют белки, находящиеся на мембране клеток. Они передают различные сигналы от одной единицы к другой, и это приводит к сообщению тканей между собой. Примеры: цитокины, инсулин, факторы роста и прочие.
5. Транспортная. Некоторые виды белков и их функции, которые они выполняют, являются просто жизненно необходимыми. Так происходит, например, с белком гемоглобином. Он осуществляет транспорт кислорода от клетки к клетке в составе крови. Для человека он незаменим.
6. Запасная или резервная. Такие полипептиды накапливаются в растениях и яйцеклетках животных как источник дополнительного питания и энергии. Пример - глобулины.
7. Двигательная. Очень важная функция, особенно для простейших организмов и бактерий. Ведь они способны передвигаться только при помощи жгутиков или ресничек. А эти органоиды по своей природе не что иное, как белки. Примеры таких полипептидов следующие: миозин, актин, кинезин и прочие.

Очевидно, что функции белков в организме человека и других живых существ очень многочисленны и немаловажны. Это еще раз подтверждает, что без рассматриваемых нами соединений невозможна жизнь на нашей планете.

Защитная функция белков

Полипептиды могут защищать от разных воздействий: химических, физических, биологических. Например, если организму угрожает опасность в виде вируса или бактерии, имеющих чужеродную природу, то иммуноглобулины (антитела) вступают с ними "в бой", выполняя защитную роль.

Если говорить о физических воздействиях, то здесь большую роль играют, например, фибрин и фибриноген, которые участвуют в свертывании крови.

Белки пищевые

Виды пищевого белка следующие:

• полноценные - те, что содержат все необходимые для организма аминокислоты;
• неполноценные - те, в которых находится неполный аминокислотный состав.

Однако для организма человека важны и те и другие. Особенно первая группа. Каждый человек, особенно в периоды интенсивного развития (детский и юношеский возраст) и полового созревания должен поддерживать постоянный уровень протеинов в себе. Ведь мы уже рассмотрели функции, которые выполняют эти удивительные молекулы, и знаем, что практически ни один процесс, ни одна биохимическая реакция внутри нас не обходится без участия полипептидов.

Именно поэтому необходимо каждый день потреблять суточную норму протеинов, которые содержатся в следующих продуктах:

• яйцо;
• молоко;
• творог;
• мясо и рыба;
• бобы;
• фасоль;
• арахис;
• пшеница;
• овес;
• чечевица и прочие.

Если потреблять в день 0,6 г полипептида на один кг веса, то у человека никогда не будет недостатка в этих соединениях. Если же длительное время организм недополучает необходимых белков, то наступает заболевание, имеющее название аминокислотного голодания. Это приводит к сильному нарушению обмена веществ и, как следствие, многим другим недугам.

Белки в клетке

Внутри самой маленькой структурной единицы всего живого - клетки - также находятся белки. Причем выполняют они там практически все вышеперечисленные свои функции. В первую очередь формируют цитоскелет клетки, состоящий из микротрубочек, микрофиламентов. Он служит для поддержания формы, а также для транспорта внутри между органоидами. По белковым молекулам, как по каналам или рельсам, движутся различные ионы, соединения.

Немаловажна роль белков, погруженных в мембрану и находящихся на ее поверхности. Здесь они и рецепторные, и сигнальные функции выполняют, принимают участие в строительстве самой мембраны. Стоят на страже, а значит играют защитную роль. Какие виды белков в клетке можно отнести к этой группе? Примеров множество, приведем несколько.

1. Актин и миозин.
2. Эластин.
3. Кератин.
4. Коллаген.
5. Тубулин.
6. Гемоглобин.
7. Инсулин.
8. Транскобаламин.
9. Трансферрин.
10. Альбумин.

Всего насчитывается несколько сотен различных которые постоянно передвигаются внутри каждой клетки.

Виды белков в организме

Их, конечно же, огромное разнообразие. Если же попытаться как-то разделить все существующие протеины на группы, то может получиться примерно такая классификация.

Вообще, можно взять за основу множество признаков для классификации белков, находящихся в организме. Единой пока не существует.

Ферменты

Биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют все происходящие биохимические процессы. Нормальный обмен невозможен без этих соединений. Все процессы синтеза и распада, сборка молекул и их репликация, трансляция и транскрипция и прочие осуществляются под воздействием специфического вида фермента. Примерами этих молекул могут служить:

• оксидоредуктазы;
• трансферазы;
• каталазы;
• гидролазы;
• изомеразы;
• лиазы и прочие.

Сегодня ферменты используются и в быту. Так, при производстве стиральных порошков часто используют так называемые энзимы - это и есть биологические катализаторы. Они улучшают качество стирки при соблюдении указанного температурного режима. Легко связываются с частицами грязи и выводят их с поверхности тканей.

Однако из-за белковой природы энзимы не переносят слишком горячую воду или соседство с щелочными или кислотными препаратами. Ведь в этом случае произойдет процесс денатурации.

Чтобы представить, какое значение имеют белки, достаточно вспомнить широко известную фразу Фридриха Энгельса: «Жизнь - есть способ существования белковых тел». На самом деле на Земле эти вещества наряду с нуклеиновыми кислотами обуславливают все проявления живой материи. В данной работе мы выясним, из чего состоит белок, изучим, какую функцию он выполняет, а также определим особенности строения различных видов.

Пептиды - высокоорганизованные полимеры

Действительно, в живой клетке как растительной, так и животной, белки количественно преобладают над другими органическими веществами, а также выполняют наибольшее количество разнообразных функций. Они участвуют во множестве различных очень важных клеточных процессов, таких как движение, защита, сигнальная функция и так далее. Например, в мышечной ткани животных и человека пептиды составляют до 85 % от массы сухого вещества, а в костной и дерме - от 15-50 %.

Все клеточные и тканевые белки состоят из видов). Их количество в живых организмах всегда равно двадцати видам. Различные комбинации мономеров пептидов образуют разнообразие белков в природе. Оно исчисляется астрономическим числом 2х10 18 возможных видов. В биохимии полипептиды называют высокомолекулярными биологическими полимерами - макромолекулами.

Аминокислоты - мономеры протеинов

Все 20 видов этих химических соединений являются структурными единицами белков и имеют общую формулу NH 2 -R-COOH. Они являются амфотерными органическими веществами, способными проявлять как основные, так и кислотные свойства. Не только простые белки, но и сложные, содержат так называемые заменимые аминокислоты. А вот незаменимых мономеров, например, таких как, валин, лизин, метионин можно встретить только в некоторых протеины именуют полноценными.

Поэтому, характеризуя полимер учитывают не только из скольких аминокислот состоит белок, но и какие именно мономеры соединяются пептидными связями в макромолекулу. Добавим еще, что заменимые аминокислоты, такие как аспарагин, глютаминовая кислота, цистеин могут самостоятельно синтезироваться в клетках человека и животных. Незаменимые образуются в клетках бактерий, растений и грибов. Они поступают в гетеротрофные организмы только с пищей.

Как образуется полипептид

Как известно, 20 различных аминокислот могут соединяться во множество всевозможных белковых молекул. Как же происходит связывание мономеров между собой? Оказывается, что карбоксильные и аминные группы рядом лежащих аминокислот взаимодействуют между собой. Образуются так называемые пептидные связи, а молекулы воды выделяются как побочный продукт реакции поликонденсации. Образовавшиеся молекулы белков состоят из остатков аминокислот и многократно повторяющихся пептидных связей. Поэтому их еще называют полипептидами.

Часто протеины могут содержать не одну, а сразу несколько полипептидных цепей и состоять из многих тысяч аминокислотных остатков. Более того, простые белки, а также протеиды способны усложнять свою пространственную конфигурацию. При этом создается не только первичная, но и вторичная, третичная и даже четвертичная структура. Рассмотрим этот процесс более детально. Продолжая изучать вопрос: из чего состоит белок, выясним какую же конфигурацию имеет эта макромолекула. Выше мы установили, что полипептидная цепь содержит множество ковалентных химических связей. Именно такая структура называется первичной.

В ней важную роль играет количественный и качественный состав аминокислот, а также последовательности их соединения. Вторичная структура возникает в момент образования спирали. Она стабилизируется многими вновь возникающими водородными связями.

Высшие уровни организации белков

Третичная структура появляется в результате упаковывания спирали в виде шара - глобулы, например, ткани миоглобин имеет именно такую пространственную структуру. Она поддерживается, как вновь образующимися водородными связями, так и дисульфидными мостиками (если в молекулу белка входит несколько остатков цистеина). Четвертичная форма - это результат объединения в единую структуру сразу нескольких белковых глобул посредством новых видов взаимодействий, например, гидрофобных или электростатических. Наряду с пептидами в четвертичную структуру входят и небелковые части. Ими могут быть ионы магния, железа, меди или же остатки ортофосфатной или нуклеиновых кислот, а также липиды.

Особенности биосинтеза протеинов

Ранее нами было выяснено из чего состоит белок. Он построен из последовательности аминокислот. Их сборка в полипептидную цепь происходит в рибосомах - немембранных органеллах растительных и животных клеток. В самом процессе биосинтеза также принимают участие молекулы информационной и Первые являются матрицей для сборки белка, а вторые транспортируют различные аминокислоты. В процессе клеточного биосинтеза возникает дилемма, а именно, белок состоит из нуклеотидов или аминокислот? Ответ однозначный - полипептиды как простые, так и сложные состоят из амфотерных органических соединений - аминокислот. В жизненном цикле клетки существуют периоды её деятельности, когда синтез белков происходит особенно активно. Это так называемые стадии J1 и J2 интерфазы. В это время клетка активно растет и нуждается в большом количестве строительного материала, которым и является белок. Кроме того, в результате митоза, заканчивающегося образованием двух дочерних клеток, каждая из них нуждается в большом количестве органических веществ, поэтому на каналах гладкой эндоплазматической сети идет активный синтез липидов и углеводов, а на гранулярной ЭПС происходит биосинтез белков.

Функции белков

Зная из чего состоит белок, можно объяснить как огромное разнообразие их видов, так и уникальные свойства, присущие эти веществам. Белки выполняют в клетке самые разнообразные функции, например, строительную, так как входят в состав мембран всех клеток и органоидов: митохондрий, хлоропластов, лизосом, комплекса Гольджи и так далее. Такие пептиды, как гамоглобулины или антитела - это примеры простых белков, выполняющих защитную функцию. Иными словами, клеточный иммунитет - это результат действия данных веществ. Сложный белок - гемоцианин, наряду с гемоглобином, выполняет у животных транспортную функцию, то есть переносит кислород в крови. Сигнальные белки, входящие в состав клеточных мембран, обеспечивают информирование самой клетки о веществах, пытающихся попасть в её цитоплазму. Пептид альбумин отвечает за основные показатели крови, например, за её способность к свертыванию. Белок куриных яиц овальбумин запасется в клетке и служит основным источником питательных веществ.

Белки - основа цитосклета клетки

Одна из важных функций пептидов - опорная. Она очень важна для сохранения формы и объема живых клеток. Так называемые подмембранные структуры - микротрубочки и микронити переплетаясь образуют внутренний скелет клетки. Белки, входящие в их состав, например, тубулин, способны легко сжиматься и растягиваться. Это помогает клетке сохранить свою форму при различных механических деформациях.

В растительных клетках, наряду с белками гиалоплазмы, опорную функцию выполняют также тяжи цитоплазмы - плазмодесмы. Проходя через поры в клеточной стенке, они обуславливают взаимосвязь между рядом лежащими клеточными структурами, образующими растительную ткань.

Ферменты - вещества белковой природы

Одно из важнейших свойств протеинов - их влияние на скорость протекания химических реакций. Основные белки способны к частичной денатурации - процессу раскручивания макромолекулы в третичной или четвертичной структуре. Сама же полипептидная цепь при этом не разрушается. Частичная денатурация лежит в основе как сигнальной, так и Последнее свойство представляет собой способность ферментов влиять на скорость протекания биохимических реакций в ядре и цитоплазме клетки. Пептиды, которые, наоборот, снижают скорость химических процессов принято называть не ферментами, а ингибиторами. Например, простой белок каталаза является ферментом, который ускоряет процесс расщепления токсического вещества пероксида водорода. Оно образуется как конечный продукт многих химических реакций. Каталаза ускоряет его утилизацию до нейтральных веществ: воды и кислорода.

Свойства белков

Пептиды классифицируют по многим признакам. Например, по отношению к воде их можно разделить на гидрофильные и гидрофобные. Температура также по-разному влияет на структуру и свойства белковых молекул. К примеру, белок кератин - компонент ногтей и волос может выдерживать как низкую, так и высокую температуру, то есть является термолабильным. А вот белок овальбумин, уже упоминающийся ранее, при нагревании до 80-100 °С полностью разрушается. Это значит, что его первичная структура расщепляется на остатки аминокислот. Такой процесс называется деструкцией. Какие бы условия мы не создавали, в нативную форму белок возвратится уже не может. Двигательные белки - актин и милозин присутствуют в мышечных волокнах. Их поочередное сокращение и расслабление лежит в основе работы мышечной ткани.